Partial Purification and Characterization of An Extracellular Metallopeptidase Produced by Bacillus Amyloliquefaciens Fe-K1

Basit Öğe Kaydı
dc.contributor.authorErem, Fundagül
dc.contributor.authorİnan, Mehmet
dc.contributor.authorKarakaş Budak, Barçın
dc.contributor.authorCertel, Muharrem
dc.date.accessioned2021-11-20T10:38:54Z
dc.date.available2021-11-20T10:38:54Z
dc.date.issued2020
dc.departmentTrakya Üniversitesien_US
dc.description.abstractBu çalışmanın amacı, sünmüş ekmeklerden izole edilen Bacillus amyloliquefaciens (Fukumoto) (suş FE-K1) ile elde edilen peptidazı saflaştırmak ve karakterize etmektir. Peptidazlar ham enzim çözeltisinden afinite kromatografisi ile % 25 verim ve 1,53 saflaştırma katsayısı ile saflaştırılmıştır. Kısmi olarak saflaştırılmış peptidaz (PPPaz) çözeltisinin optimum pH değeri 7,5 olarak tespit edilmiş olup, pH 7,5-8,0 aralığında peptidaz, 37°C’de 2 saat inkübasyonun ardından başlangıç aktivitesini yaklaşık % 90 oranında korumuştur. PPPaz’ın optimum sıcaklığı 60°C’dir. PPPaz’ın yaklaşık molekül ağırlığı 36 kDa olarak belirlenmiştir. PPPaz’ın O-FEN ve EDTA varlığında inaktive olması, enzimin metallopeptidaz olduğunu göstermiştir. Ayrıca 5 mM K+1 ve 5 mM Mn+2, enzimin aktivitesini sırasıyla % 4 ve % 6,15 oranında artırmıştır. Hg+2, Fe+3 ve SDS (% 0,1-1,0 w/v) varlığı enzimin inaktivasyonuna neden olurken, % 0,1-1,0 (v/v) Triton X-100, Tween 20 ve Tween 80; ve % 1-20 (v/v) ksilen, etanol, aseton ve asetonitril varlığında enzim aktivitesini büyük ölçüde korumuştur. PPPaz’ın karakterizasyonu, enzimin bazı organik çözücü ve yüzey aktif maddelerle ile uyumlu nötr bir serin metalopeptidaz olduğunu ortaya çıkarmıştır.en_US
dc.description.abstractThe aim of this study was to purify and characterize the peptidase of Bacillus amyloliquefaciens (Fukumoto) (strain FE-K1) isolated from ropey bread. Peptidases were purified from crude enzyme solution by affinity chromatography with an efficiency of 25 % and a purification coefficient of 1.53. The optimum pH of partially purified peptidase (PPPase) solution was determined as 7.5 and the peptidases retained approximately 90 % of their initial activity in the pH range 7.0-8.5 following incubation at 37°C for 2 h. The optimum temperature for the PPPase was 60°C. The approximate molecular weight of the PPPase was determined as 36 kDa. Inactivation of the PPPase in the presence of O-FEN and EDTA showed them to be metallopeptidases and 5 mM of K+1 and 5 mM of Mn+2 ions increased the enzyme activity by 4 % and 6.15 %, respectively. The presence of Hg+2, Fe+3 and SDS (0.1-1.0 % w/v) caused inactivation whereas the enzyme retained most of its activity in the presence of 0.1-1.0 % (v/v) Triton X-100, Tween 20 and Tween 80 and 1-20 % (v/v) xylene, ethanol, acetone and acetonitrile. Characterization of the PPPase revealed the enzyme as a neutral serine metallopeptidase compatible with some organic solvents and surfactants.en_US
dc.identifier.dergipark647525en_US
dc.identifier.doi10.23902/trkjnat.647525en_US
dc.identifier.endpage61en_US
dc.identifier.issn2147-0294
dc.identifier.issn2528-9691
dc.identifier.issue1en_US
dc.identifier.startpage47en_US
dc.identifier.urihttps://doi.org/10.23902/trkjnat.647525
dc.identifier.urihttps://dergipark.org.tr/tr/pub/trkjnat/issue/53613/647525
dc.identifier.urihttps://dergipark.org.tr/tr/download/article-file/1032880
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.14551/7549
dc.identifier.volume21en_US
dc.indekslendigikaynakTR-Dizinen_US
dc.language.isoenen_US
dc.publisherTrakya Üniversitesien_US
dc.relation.ispartofTrakya University Journal of Natural Sciencesen_US
dc.relation.publicationcategoryMakale - Ulusal Hakemli Dergi - Başka Kurum Yazarıen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen_US
dc.snmz20240608_ID_Qen_US
dc.subjectBacillus amyloliquefaciensen_US
dc.subjectmetallopeptidaseen_US
dc.subjectropy breaden_US
dc.subjectpurificationen_US
dc.titlePartial Purification and Characterization of An Extracellular Metallopeptidase Produced by Bacillus Amyloliquefaciens Fe-K1en_US
dc.typeArticleen_US

Dosyalar

Orijinal paket
Listeleniyor 1 - 1 / 1
Küçük Resim
İsim:
7549.pdf
Boyut:
905.85 KB
Biçim:
Adobe Portable Document Format
Açıklama:
Tam Metin / Full Text
İndir

Koleksiyon

Trakya University Journal of Natural Sciences
TR-Dizin İndeksli Yayınlar Koleksiyonu