Yazar "Tuncay, Didem" seçeneğine göre listele

Listeleniyor 1 - 4 / 4
  • Küçük Resim Yok
    Öğe
    Comparison of Polyphenol Oxidases Prepared From Different Parts of Artichoke (Cynara Scolymus L.)
    (Taylor & Francis Inc, 2011) Tuncay, Didem; Yagar, Hulya
    Artichoke polyphenol oxidases (PPOs) were obtained by (NH4)2SO4 precipitation using ascorbic acid, polyvinylpyrrolidone, and Triton X-100. The PPO content of artichoke head (AHPPO) was 8820 units (mg protein)-1 as compared with 3370 units (mg protein)-1 in artichoke leaves-and-stem (ALSPPO) by using catechol as a substrate. The substrates of both AHPPO and ALSPPO are o-diphenols, such as catechol, pyrogallol, and L-DOPA. Optimum pH and temperature of both PPOs were determined. AHPPO had higher thermal stability than ALSPPO. Also, Tm (the midpoint of thermal inactivation) and t1/2 (half-life) values were determined. Km and Vmax of both PPOs were observed to be similar. Twelve inhibitors were tested and their I50 values were determined. The most effective inhibitors were found to be potassium cyanide, ascorbic acid, L-cysteine, and thiourea. Sodiumdodecylsulfate, urea, and cupric sulfate caused an increase about 20-30% in the PPO activity.
  • Küçük Resim Yok
    Öğe
    Etanol tayini İçin Boletus edulis doku homojenatı temelli yeni bir amperometrik biyosensör
    (2017) Özcan, Hakkı M; Yağar, Hülya; Tuncay, Didem
    Bu çalışmada, yenilebilir bir mantar olan Boletus edulis’in doku homojenatı kullanılarak, etanol tayini içindoku temelli amperometrik bir biyosensör geliştirildi. Bu amaçla; mantar doku homojenatı, jelatin ve çaprazbağlayıcı ajan glutaraldehit yardımıyla camsı karbon çalışma elektrotu üzerine immobilize edildi.Biyosensör cevabı üzerine pH ve sıcaklığın etkisi araştırıldı. İmmobilizasyon koşullarının optimizasyonuiçin; doku homojenatı miktarı, jelatin miktarı ve glutaraldehit konsantrasyonu belirlendi. Optimumkoşullarda hazırlanan B. edulis doku temelli biyosensörün etanol için doğrusal tayin aralığı, 5.0–150 mMve tayin sınırı, 2.5 mM olarak bulundu. Ayrıca, biyosensörün tekrarlanabilirlik çalışmaları sonucunda,varyasyon katsayısı (V.K.) ve standart sapma (S.S.) değerleri sırasıyla % 0.7212 ve ±0.7209 (n=10) olarakhesaplandı. Biyosensörün depo kararlılığı incelendi ve +4 °C’deki depolamanın 20. gününde aktivitesinin% 76.3’ünün koruduğu gözlendi. Hazırlanan biyosensör, etanol derişimi bilinen örneklerin analizi içinkullanıldı.
  • Küçük Resim Yok
    Öğe
    Production and characterization of lipase from Penicillium aurantiogriseum under solid-state fermentation using sunflower pulp
    (Taylor & Francis Ltd, 2021) Paluzar, Hatice; Tuncay, Didem; Aydogdu, Halide
    Solid-State Fermentation (SSF) defined as a system in which the growth of microorganisms occurs on a moist solid substrate, shows tremendous potential in applications of microbial enzyme production as a low-cost, low-energy option. In this work, the production of lipase from Penicillium aurantiogriseum by using SSF was investigated. For this purpose, the sunflower pulp, an agro-industrial by-product, was utilized as a solid substrate in the SSF method. The optimization and characterization studies for lipase extract were performed by using the p-nitrophenyl palmitate (pNPP) (C16) as substrate. The lipase activity was found as 29.6 +/- 0.11 U/mg protein at optimum conditions (50 mM of Tris-HCl buffer, pH 7.0, 40 degrees C). In thermal stability assay, the catalytic activities of lipase which are kept at 40, 50 and, 60 degrees C in a water bath for 1 h, were calculated as 100%, 60.48 +/- 1.3%, 32.67 +/- 0.2%, respectively. Also, the enzyme lost rapidly its activity within 15 min at 70 degrees C. The kinetic data, K (m) and V (max) , were determined as 0.17 mM and 2.9 mu M/min, respectively. Also, 10 mM of Ba+2 ion had a slight activating effect (15%) showed on lipase. Lipase kept about 50% of its activity at 4 degrees C at the end of the 30 days. The hydrolytic activities of lipase for commercial olive oil and sunflower oil were found as 3.52 +/- 0.1 U/mg and 3.90 +/- 0.12 U/mg, respectively. The SSF method had obvious potential for the sustainable and cost-effective production of lipase from P. aurantiogriseum. Also, these results confirmed that the sunflower pulp could be used as an alternative substrate to produce enzymes in SSF conditions.
  • Küçük Resim
    Öğe
    Trakya Bölgesi'nde yetişen boletus edulis mantarından izole edilen lakkaz enziminin çeşitli desteklere immobilizasyonu ve tekstil atık sularındaki boyarmaddelerin renksizleştirilmesinde kullanılması
    (Trakya Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü, 2014) Tuncay, Didem; Yağar, Hülya
    Bu çalışmada, lakkaz enzimi yenilebilir Boletus edulis mantarından izole edilerek üçlü faz ayırma tekniği (TPP) ile kısmi olarak saflaştırıldı ve modifiye edilen ayçiçek sapı ve pirinç kabuğuna adsorbsiyon yöntemi ile immobilize edildi. Bu immobilize lakkaz sistemleri ile tekstil boyarmaddelerinden Reaktif Mavi-19 (RB-19), Reaktif Sarı-15 (RY-15), Reaktif Kırmızı-239 (RR-239)'un belirlenen optimum koşullarda renk giderimleri gerçekleştirildi. Kırklareli-Demirköy'den toplanan Boletus edulis mantarları Triton X-100 ve polivinilpirolidon içeren 0.15 M NaCl çözeltisi ile Waring blender kullanılarak oda sıcaklığında homojenize edildi. Elde edilen ham ekstrakt TPP yöntemi ile deriştirildi ve kısmi olarak saflaştırıldı. Bu amaçla; % 40-60 doygunlukta amonyum sülfat eklenen ham ekstrakta 1.0:1.0 (v/v) oranında t-bütanol eklendi. Santrifüj sonrasında proteince zengin orta faz ayrılarak dializlendi. Uygulanan protein ve enzim aktivitesi sonuçlarına göre Boletus edulis lakkazının 11.7 kat oranında saflaştırıldığı belirlendi. Bu enzim çözeltisi modifiye edilen ayçiçek sapı ve pirinç kabuğuna adsorbsiyon metodu ile immobilize edildi, immobilize enzim preparatları DASE ve DPKE olarak tanımlandı. DASE ve DPKE'nin 2,2'-azinobis[3-etilbenzotiazolin-6-sülfonik asit]diamonyum tuzu (ABTS) substratı için bazı özellikleri belirlendi. DASE ve DPKE için optimum pH 3.5 ve optimum sıcaklık değeri 45 °C olarak belirlendi. Lineweaver-Burk grafiğinden yararlanılarak Km ve Vmax değerleri DASE için 0.789 mM ve 175.44 U/mg protein; DPKE için 1.616 mM and 153.85 U/mg protein olarak hesaplandı. Termal kararlılık çalışmasında, 60 °C'de 30 dakika bekletilen DASE ve DPKE'nin başlangıç aktivitelerinin sırasıyla % 72.54 ve % 37.2'sini koruduğu belirlendi. Tekrar kullanılabilirlik çalışması ile DASE ve DPKE'nin 7. döngü sonunda ABTS için başlangıç aktivitelerinin sırasıyla % 71 ve % 65.4'ünü koruduğu gözlendi. DASE ve DPKE'nin renk giderme aktivitelerini belirlemek üzere; RB-19, RY-15 ve RR-239 boyarmaddeleri için 50-250 mg/mL konsantrasyon aralığında çalışıldı. HBT ve VA medyatörlerine gerek duymaksızın DASE ve DPKE sistemleri, belirlenen optimum koşullarda RB-19, RY-15 ve RR-239 için 1 saatin sonunda % 85'in üzerinde renk giderme aktivitesi gösterdi. DASE ve DPKE'nin renk giderme aktivitelerinin asidik koşullarda daha yüksek olduğu belirlendi. Tekrar kullanılabilirlik çalışmasında, DASE ve DPKE'nin boya giderme aktivitelerinin 10. döngü sonunda % 50'sini koruduğu görüldü. İmmobilize sistemler ile işlem gören RB-19, RY-15 ve RR-239 boyarmaddelerinin biyodönüşümleri UV-VIS spektrofotometre ile görüntülendi. DASE ve DPKE'nin renk giderme aktivitelerinin 10 mM Mn+2 ve Cu+2 ile artarken, 10 mM Fe+2 iyonu, 10 mM Tween 80 ve 1000 mg/L PVA ile azaldığı belirlendi.